Présentation du dossier
L'hémoglobine sanguine, principal contenu intra-cellulaire des globules rouges, est formé de l'assemblage de 4 globines et de 4 hèmes.
La constitution de cette hémoglobine évolue au cours de la vie jusqu'au stade de l'adulte chez lequel HbA1 est, en général, l’hémoglobine la plus fréquente.
| embryon | Gower 1 (2 zéta + 2 epsilon) | |
| Gower 2 (2 alpha + 2 epsilon) | ||
| Portland (2 delta + 2 gamma) | ||
| foetus | 100 % | HbF (2 alpha + 2 gamma) |
| adulte | 97 % | HbA1 (2 alpha + 2 bêta) |
| 2 % | HbA2 ou D (2 alpha + 2 delta) | |
| 1 % | HBF (2 alpha + 2 gamma) | |
L'animation ci-dessus représente le changement de forme d'une hémoglobine A1(2 chaînes alpha + 2 chaînes bêta). Elle est extraite d'une page spécialisée de la page Hemoglobin: cooperation makes it easier de la Protein Data Bank
Le dioxygène est ici figuré en cyan
Pour les exemples de bêta-thalassémies, et compte tenu de la méthode suivie, ne pas considérer que la structure affichée est la structure réelle. En revanche, le nombre d'acides aminés est exact.
D'autre part, la numérotation des formes mutées est celle retenue par le logiciel Anagène.
Attention: dans les fichiers de cette application, les chaînes comprennent une méthionine supplémentaire en début de chaîne.
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